#=GF ID Beta-ketacyl_N
#=GF AC PF21394.1
#=GF DE Beta-ketoacyl synthase-like, N-terminal
#=GF AU Bateman A;0000-0002-6982-4660
#=GF AU Chuguransky S;0000-0002-0520-0736
#=GF SE ECOD:EF25407
#=GF GA 26.90 26.90;
#=GF TC 26.90 26.90;
#=GF NC 26.80 26.80;
#=GF BM hmmbuild HMM.ann SEED.ann
#=GF SM hmmsearch -E 1000 --cpu 4 -Z 75585367 HMM pfamseq
#=GF TP Domain
#=GF CL CL0063
#=GF RC Paper describing PDB structure 6ulw
#=GF RN [1]
#=GF RM 32066969
#=GF RT Structural basis of keto acid utilization in nonribosomal
#=GF RT depsipeptide synthesis.
#=GF RA Alonzo DA, Chiche-Lapierre C, Tarry MJ, Wang J, Schmeing TM;
#=GF RL Nat Chem Biol. 2020;16:493-496.
#=GF DR SO; 0000417; polypeptide_domain;
#=GF CC This is the N-terminal adenylation (A) domain of bacterial
#=GF CC beta-ketoacyl synthases [1]. This domain selects the alpha-keto
#=GF CC acid that then adenylates and transfer to the PCP domain.
#=GF SQ 1397
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