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Database: Pfam
Entry: Chlorophyllase2
LinkDB: Chlorophyllase2
Original site: Chlorophyllase2 
#=GF ID   Chlorophyllase2
#=GF AC   PF12740.11
#=GF DE   Cutinase
#=GF AU   Coggill P;0000-0001-5731-1588
#=GF SE   manual
#=GF GA   27.00 27.00;
#=GF TC   27.00 27.00;
#=GF NC   26.90 26.90;
#=GF BM   hmmbuild HMM.ann SEED.ann
#=GF SM   hmmsearch --cpu 4 -E 1000 -Z 75585367 HMM pfamseq
#=GF TP   Family
#=GF CL   CL0028
#=GF RN   [1]
#=GF RM   24728714
#=GF RT   Structural and functional studies on a thermostable polyethylene
#=GF RT   terephthalate degrading hydrolase from Thermobifida fusca.
#=GF RA   Roth C, Wei R, Oeser T, Then J, Follner C, Zimmermann W, Strater
#=GF RA   N;
#=GF RL   Appl Microbiol Biotechnol. 2014;98:7815-7823.
#=GF RN   [2]
#=GF RM   28671263
#=GF RT   Small cause, large effect: Structural characterization of
#=GF RT   cutinases from Thermobifida cellulosilytica.
#=GF RA   Ribitsch D, Hromic A, Zitzenbacher S, Zartl B, Gamerith C,
#=GF RA   Pellis A, Jungbauer A, Lyskowski A, Steinkellner G, Gruber K,
#=GF RA   Tscheliessnig R, Herrero Acero E, Guebitz GM;
#=GF RL   Biotechnol Bioeng. 2017;114:2481-2488.
#=GF RN   [3]
#=GF RM   25910960
#=GF RT   Comparison of genetic structures and biochemical properties of
#=GF RT   tandem cutinase-type polyesterases from Thermobifida alba
#=GF RT   AHK119.
#=GF RA   Thumarat U, Kawabata T, Nakajima M, Nakajima H, Sugiyama A,
#=GF RA   Yazaki K, Tada T, Waku T, Tanaka N, Kawai F;
#=GF RL   J Biosci Bioeng. 2015;120:491-497.
#=GF RN   [4]
#=GF RM   33387709
#=GF RT   Decolorization of molasses alcohol wastewater by thermophilic
#=GF RT   hydrolase with practical application value.
#=GF RA   Zhang Z, Wang W, Li D, Xiao J, Wu L, Geng X, Wu G, Zeng Z, Hu J;
#=GF RL   Bioresour Technol. 2021;323:124609.
#=GF RN   [5]
#=GF RM   20393707
#=GF RT   Diversity of polyester-degrading bacteria in compost and
#=GF RT   molecular analysis of a  thermoactive esterase from Thermobifida
#=GF RT   alba AHK119.
#=GF RA   Hu X, Thumarat U, Zhang X, Tang M, Kawai F;
#=GF RL   Appl Microbiol Biotechnol. 2010;87:771-779.
#=GF RN   [6]
#=GF RM   22183084
#=GF RT   Biochemical and genetic analysis of a cutinase-type polyesterase
#=GF RT   from a thermophilic Thermobifida alba AHK119.
#=GF RA   Thumarat U, Nakamura R, Kawabata T, Suzuki H, Kawai F;
#=GF RL   Appl Microbiol Biotechnol. 2012;95:419-430.
#=GF RN   [7]
#=GF RM   30761732
#=GF RT   Structural insights into the unique polylactate-degrading
#=GF RT   mechanism of Thermobifida alba cutinase.
#=GF RA   Kitadokoro K, Kakara M, Matsui S, Osokoshi R, Thumarat U, Kawai
#=GF RA   F, Kamitani S;
#=GF RL   FEBS J. 2019;286:2087-2098.
#=GF DR   INTERPRO; IPR041127;
#=GF DR   SO; 0100021; polypeptide_conserved_region;
#=GF CC   This family consists of bacterial cutinases (EC:3.1.1.74), which
#=GF CC   catalyse the hydrolysis of cutin, a polyester that forms the
#=GF CC   structure of plant cuticle [1,2]. These enzymes also show
#=GF CC   esterase activity towards p-nitrophenol-linked aliphatic esters
#=GF CC   [3,4]. Cutinase est2 can also depolymerize the synthetic
#=GF CC   polyesters poly(epsilon-caprolactone) (PCL), poly(butylene
#=GF CC   succinate-co-adipate) (PBSA), poly(butylene succinate) (PBS),
#=GF CC   and poly(lactic acid) (PLA) [5,6,7]. Members of this family are
#=GF CC   able to degrade the plastic poly(ethylene terephthalate) (PET). 
#=GF SQ   1278
#=GS U5WD34_9ACTN/75-216         AC U5WD34.1
#=GS A0A7Z2W100_9BURK/128-254    AC A0A7Z2W100.1
#=GS A0A2G3C694_CAPCH/55-157     AC A0A2G3C694.1
#=GS A0A1C6TCP8_9ACTN/92-226     AC A0A1C6TCP8.1
#=GS A0A542DJ56_AMYCI/28-160     AC A0A542DJ56.1
#=GS A0A2V1DTD7_9PLEO/92-212     AC A0A2V1DTD7.1
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