#=GF ID Vma22_CCDC115
#=GF AC PF21730.1
#=GF DE Vma22/CCDC115
#=GF AU Chuguransky S;0000-0002-0520-0736
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#=GF TC 28.00 28.00;
#=GF NC 27.90 27.90;
#=GF BM hmmbuild HMM.ann SEED.ann
#=GF SM hmmsearch -E 1000 -Z 75585367 --cpu 4 HMM pfamseq
#=GF TP Family
#=GF RN [1]
#=GF RM 28296633
#=GF RT The vacuolar-ATPase complex and assembly factors, TMEM199 and
#=GF RT CCDC115, control HIF1alpha prolyl hydroxylation by regulating
#=GF RT cellular iron levels.
#=GF RA Miles AL, Burr SP, Grice GL, Nathan JA;
#=GF RL Elife. 2017; [Epub ahead of print]
#=GF RN [2]
#=GF RM 36724250
#=GF RT Structural basis of V-ATPase V(O) region assembly by Vma12p,
#=GF RT 21p, and 22p.
#=GF RA Wang H, Bueler SA, Rubinstein JL;
#=GF RL Proc Natl Acad Sci U S A. 2023;120:e2217181120.
#=GF DR SO; 0100021; polypeptide_conserved_region;
#=GF CC This entry includes Vma22 from yeasts and CCDC115, the
#=GF CC orthologue from mammals. Vma22 is an endoplasmic
#=GF CC reticulum-associated protein required for V-ATPase activity
#=GF CC [1,2]. CCDC115 is an accessory component of the
#=GF CC proton-transporting vacuolar (V)- ATPase protein pump involved
#=GF CC in intracellular iron homeostasis [1]. Mutations of CCDC115 have
#=GF CC been found in patients affected by congenital disorders of
#=GF CC glycosylation [1,2].
#=GF SQ 1501
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